β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated
目录号 : GC27220
Cas No.:107761-42-2
Sample solution is provided at 25 µL, 10mM.
β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated, a 42-amino acid peptide that has been treated with HFIP from β-Amyloid (1-42), human, is a brain-penetrant amyloid protein fragment, which can be used in research on Alzheimer's disease and Down’s syndrome. β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated remaining as a monomer exhibits antioxidant and neuroprotective effects. β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated, after being dissolved in DMSO to form the stock solution, on the one hand, can form soluble oligomers (AβOs) when incubated at 4°C, which have synaptic toxicity and neurotoxicity; on the other hand, it can be incubated at 37°C to form insoluble fibrils, with lower neurotoxicity, and participating in the oxidative damage process. Aβ42 oligomers bind to various neuronal surface receptors (such as PrPc, mGluR5, NMDA receptors, etc.), triggering oxidative stress, calcium homeostasis imbalance, and synaptic toxicity via activating downstream signaling pathways, leading to neuronal dysfunction and death[1][2][3][4][5][6][7].
References:
[1]. Solntseva EI, et al. Impact of amyloid-β peptide (1-42) on voltage-gated ion currents in molluscan neurons. Bull Exp Biol Med. 2011 Oct;151(6):671-4.
[2]. Barucker C, et al. Nuclear translocation uncovers the amyloid peptide Aβ42 as a regulator of gene transcription. J Biol Chem. 2014 Jul 18;289(29):20182-91.
[3]. Stefania Sabella, et al. Capillary electrophoresis studies on the aggregation process of beta-amyloid 1-42 and 1-40 peptides. Electrophoresis. 2004 Oct;25(18-19):3186-94.
[4]. Porzoor A, et al. Pretreatment of chemically-synthesized Aβ42 affects its biological activity in yeast. Prion. 2014;8(6):404-10.
[5]. Zou K, et al. A novel function of monomeric amyloid beta-protein serving as an antioxidant molecule against metal-induced oxidative damage. J Neurosci. 2002 Jun 15;22(12):4833-41.
[6]. Peters C, et al. Alzheimer's Aβ interacts with cellular prion protein inducing neuronal membrane damage and synaptotoxicity. Neurobiol Aging. 2015 Mar;36(3):1369-77.
[7]. Yao ZX, et al. Function of beta-amyloid in cholesterol transport: a lead to neurotoxicity. FASEB J. 2002 Oct;16(12):1677-9.
[8]. Jancsó G, et al. Beta-amyloid (1-42) peptide impairs blood-brain barrier function after intracarotid infusion in rats. Neurosci Lett. 1998 Sep 4;253(2):139-41.
[9]. Bourgade K, et al. β-Amyloid peptides display protective activity against the human Alzheimer's disease-associated herpes simplex virus-1. Biogerontology. 2015 Feb;16(1):85-98.
[10]. Fu L, et al. Comparison of neurotoxicity of different aggregated forms of Aβ40, Aβ42 and Aβ43 in cell cultures. J Pept Sci. 2017 Mar;23(3):245-251.
[11]. Wang H, et al. Amyloid-beta1-42 induces reactive oxygen species-mediated autophagic cell death in U87 and SH-SY5Y cells. J Alzheimers Dis. 2010;21(2):597-610.
[12]. Fei X, et al. Degradation of FA reduces Aβ neurotoxicity and Alzheimer-related phenotypes. Mol Psychiatry. 2021 Oct;26(10):5578-5591.
β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated,一种 β-Amyloid (1-42), human 经过 HFIP 处理过的由 42 个氨基酸组成的肽,是一种具有脑渗透性的淀粉样蛋白片段,可用于阿尔茨海默病和唐氏综合征的研究。β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated 以单体形式存在时具有抗氧化和神经保护作用。β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated 在经过 DMSO 溶成母液后,一方面在 4 ℃ 孵育形成可溶性寡聚体 (AβOs),具有突触毒性和神经毒性;另一方面,可在 37℃ 孵育形成不溶性纤维,神经毒性较低,参与氧化损伤过程。Aβ42 寡聚体可与多种神经元表面受体 (如 PrPc、mGluR5、NMDA 受体等) 结合,通过激活下游信号通路引发氧化应激、钙稳态失衡和突触毒性,导致神经元功能障碍和死亡。
β-淀粉样蛋白聚集指南(以下是我们推荐的方案。该方案仅提供指南,应根据您下游实验方案的具体需求进行修改)。
寡聚体制备:
1. 将 β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated 溶解于无水 DMSO 中,浓度为 5 mM,然后涡旋稀释至适当浓度和缓冲液 (冰冷的 PBS/无血清无酚红的 DMEM/F12 培养基) 中。
2. 接下来,将溶液在 4-8 °C 下陈化 24-48 小时。然后将样品在 4-8 °C 下以 14000 g 离心 10 分钟;可溶性低聚物在上清液中。将上清液稀释 10-200 倍用于实验。
纤维体制备:
1. 将 β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated 溶解于无水 DMSO中,浓度为 5 mM,然后用涡旋混合稀释到适当的浓度和缓冲液 (10 mM HCl) 中。
2. 接下来,将溶液在 37 °C 下陈化 24-48 小时,得到 Aβ42 纤维体。
注意:
1) 在进行步骤 1 时,如有少量不溶物,可延长 HFIP 处理时间 (如过夜孵育)、涡旋震荡、或辅助短时间超声;如仍有少量不溶物,建议离心或过滤去除。
2) 聚集形式在溶液中不稳定,建议现配现用。如需储存,建议以薄膜形式的肽储存在 -20 或 -80 °C 下。
β-Amyloid (1-42), human, HFIP-treated 制备成寡聚体,具有神经毒性:
β-amyloid (1-42) peptide (60-180 μM, 48 小时) 形成寡聚体的速度明显快于 Aβ40 和 Aβ43,Aβ42 寡聚体 (1-1000 μg/mL, 48 小时) 在 SH-SY5Y 和 PC12 细胞中表现出最高的神经毒性[10]。
Aβ42 oligomers (20 μM, 0-48 小时) 会促使 SH-SY5Y 细胞发生凋亡和自噬,而 U87 细胞则仅发生自噬[11]。
Aβ42 oligomers (0.5 μM, 1 小时) 会导致小鼠神经母细胞瘤 N2a 细胞内钙离子内流、线粒体活性氧 (ROS) 生成,并增加细胞死亡率[12]。
注意:
请勿仅参考一篇文章来确定实验条件。建议在正式实验前,通过预实验确定最佳实验条件 (动物品系、年龄、剂量、频率及周期、检测时间及指标等)。
Cas No. | 107761-42-2 | SDF | |
分子式 | C203H311N55O60S | 分子量 | 4514.04 |
溶解度 | 储存条件 | -80°C, sealed storage, away from moisture and light | |
General tips | 请根据产品在不同溶剂中的溶解度选择合适的溶剂配制储备液;一旦配成溶液,请分装保存,避免反复冻融造成的产品失效。 储备液的保存方式和期限:-80°C 储存时,请在 6 个月内使用,-20°C 储存时,请在 1 个月内使用。 为了提高溶解度,请将管子加热至37℃,然后在超声波浴中震荡一段时间。 |
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Shipping Condition | 评估样品解决方案:配备蓝冰进行发货。所有其他可用尺寸:配备RT,或根据请求配备蓝冰。 |
制备储备液 | |||
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1 mg | 5 mg | 10 mg |
1 mM | 221.5 μL | 1.1077 mL | 2.2153 mL |
5 mM | 44.3 μL | 221.5 μL | 443.1 μL |
10 mM | 22.2 μL | 110.8 μL | 221.5 μL |
第一步:请输入基本实验信息(考虑到实验过程中的损耗,建议多配一只动物的药量) | ||||||||||
给药剂量 | mg/kg | 动物平均体重 | g | 每只动物给药体积 | ul | 动物数量 | 只 | |||
第二步:请输入动物体内配方组成(配方适用于不溶于水的药物;不同批次药物配方比例不同,请联系GLPBIO为您提供正确的澄清溶液配方) | ||||||||||
% DMSO % % Tween 80 % saline | ||||||||||
计算重置 |
计算结果:
工作液浓度: mg/ml;
DMSO母液配制方法: mg 药物溶于 μL DMSO溶液(母液浓度 mg/mL,
体内配方配制方法:取 μL DMSO母液,加入 μL PEG300,混匀澄清后加入μL Tween 80,混匀澄清后加入 μL saline,混匀澄清。
1. 首先保证母液是澄清的;
2.
一定要按照顺序依次将溶剂加入,进行下一步操作之前必须保证上一步操作得到的是澄清的溶液,可采用涡旋、超声或水浴加热等物理方法助溶。
3. 以上所有助溶剂都可在 GlpBio 网站选购。
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